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酶
酶是由生物体内活细胞产生的一种生物催化剂。大多数由蛋白质组成（少数为RNA）。能在机体中十分温和的条件下，高效率地催化各种生物化学反应，促进生物体的新陈代谢。生命活动中的消化、吸收、呼吸、运动和生殖都是酶促反应过程。酶是细胞赖以生存的基础。细胞新陈代谢包括的所有化学反应几乎都是在酶的催化下进行的。
哺乳动物的细胞就含有几千种酶。它们或是溶解于细胞液中，或是与各种膜结构结合在一起，或是位于细胞内其他结构的特定位置上。这些酶统称胞内酶；另外，还有一些在细胞内合成后再分泌至细胞外的酶──胞外酶。酶催化化学反应的能力叫酶活力（或称酶活性）。酶活力可受多种因素的调节控制，从而使生物体能适应外界条件的变化，维持生命活动。没有酶的参与，新陈代谢只能以极其缓慢的速度进行，生命活动就根本无法维持。例如食物必须在酶的作用下降解成小分子，才能透过肠壁，被组织吸收和利用。在胃里有胃蛋白酶，在肠里有胰脏分泌的胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、脂肪酶和淀粉酶等。又如食物的氧化是动物能量的来源，其氧化过程也是在一系列酶的催化下完成的。
酶催化作用实质：降低化学反应活化能
酶与无机催化剂比较：
1、相同点：1）改变化学反应速率，本身几乎不被消耗；2）只催化已存在的化学反应；3）加快化学反应速率，缩短达到平衡时间，但不改变平衡点；4）降低活化能，使化学反应速率加快。5）都会出现中毒现象。
2、不同点：即酶的特性
酶的特性
1、高效性：酶的催化效率比无机催化剂更高，使得反应速率更快；
2、专一性：一种酶只能催化一种或一类底物，如蛋白酶只能催化蛋白质水解成多肽；
3、多样性：酶的种类很多，大约有4000多种；
4、温和性：是指酶所催化的化学反应一般是在较温和的条件下进行的。
5、活性可调节性：包括抑制剂和激活剂调节、反馈抑制调节、共价修饰调节和变构调节等。
6.有些酶的催化性与辅因子有关。
7.易变性，由于大多数酶是蛋白质，因而会被高温、强酸、强碱等破坏。
一般来说，动物体内的酶最适温度在35到40℃之间，植物体内的酶最适温度在40-50℃之间；细菌和真菌体内的酶最适温度差别较大，有得酶最适温度可高达70℃。动物体内的酶最适PH大多在6.5-8.0之间，但也有例外，如胃蛋白酶的最适PH为1.5，植物体内的酶最适PH大多在4.5-6.5之间。
酶的这些性质使细胞内错综复杂的物质代谢过程能有条不紊地进行，使物质代谢与正常的生理机能互相适应．若因遗传缺陷造成某个酶缺损，或其它原因造成酶的活性减弱，均可导致该酶催化的反应异常，使物质代谢紊乱，甚至发生疾病．因此酶与医学的关系十分密切。
酶的来源
所谓酶（Enzyme），在希腊语里，就是存在于酵母（zyme）中的意思。也就是，在酵母中各样各样进行着生命活动的物质被发现，然后被这样命名。此时，“酵母”始终是活着的生命体=微生物、“酶”是活着的物质 = 制造出生命活动的不可思议的物质（按影象来说叫存活物质可能更好）。
但是酶不等於酵母：只可以说酵母是自然界所有生物体重单位体积内含酶种类及酶最丰富的！尤其是啤酒酵母！
酵母是单细胞微生物，内含有许多酶，酵母具备细胞组织，而酶则是蛋白质，通常一个酵母菌里有数千种蛋白质，所以说酵母含有酶，但酶不等於酵母。
酶的发现
1773年，意大利科学家斯帕兰扎尼（L.Spallanzani,1729—1799）设计了一个巧妙的实验：将肉块放入小巧的金属笼中，然后让鹰吞下去。过一段时间他将小笼取出，发现肉块消失了。于是，他推断胃液中一定含有消化肉块的物质。但是什么，他不清楚。
1836年，德国科学家施旺（T.Schwann,1810—1882）从胃液中提取出了消化蛋白质的物质。解开胃的消化之谜。
1926年，美国科学家萨姆钠（J.B.Sumner,1887—1955）从刀豆种子中提取出脲酶的结晶，并通过化学实验证实脲酶是一种蛋白质。
20世纪30年代，科学家们相继提取出多种酶的蛋白质结晶，并指出酶是一类具有生物催化作用的蛋白质。
20世纪80年代，美国科学家切赫（T.R.Cech,1947—）和奥特曼（S.Altman,1939—）发现少数RNA也具有生物催化作用。
酶的命名
通常有习惯命名和系统命名两种方法。
习惯命名
常根据两个原则：
1.根据酶所催化的底物：如水解淀粉的酶称为淀粉酶，水解蛋白质的称为蛋白酶；有时还加上来源，以区别不同来源的同一类酶，如胃蛋白酶、胰蛋白酶等等。
2.根据酶所催化的反应类型：催化底物分子水解的称为水解酶，催化还原反应的称为还原酶。
也有根据上述两项原则综合命名或加上酶的其它特点，如琥珀酸脱氢酶、碱性磷酸酶等等。
习惯命名较简单，习用较久，但缺乏系统性又不甚合理，以致造成某些酶的名称混乱。如：肠激酶和肌激酶，从字面看，很似来源不同而作用相似的两种酶，实际上它们的作用方式截然不同。又比如：铜硫解酶和乙酰辅酶A转酰基酶实际上是同一种酶，但名称却完全不同。
鉴于上述情况和新发现的酶不断增加，为适应酶学发展的新情况，国际生化协会酶委员会推荐了一套系统的酶命名方案和分类方法，决定每一种酶应有系统名称和习惯名称。同时每一种酶有一个固定编号。
系统命名
酶的系统命名是以酶所催化的整体反应为基础的。规定，每种酶的名称应明确写出底物名称及其催化性质。若酶反应中有两种底物起反应，则这两种底物均需列出，当中用“：”分隔开。
例如：谷丙转氨酶（习惯名称）写成系统名时，应将它的两个底物“L-丙氨酸”“α-酮戊二酸”同时列出，它所催化的反应性质为转氨基，也需指明，故其名称为“L-丙氨酸：α-酮戊二酸转氨酶”。
由于系统命名一般都很长，使用时不方便，因此叙述时可采用习惯名。
酶的分类
根据酶所催化的反应性质的不同，将酶分成六大类：
氧化还原酶类（oxidoreductase） 促进底物的氧化或还原。
转移酶类（transferases） 促进不同物质分子间某种化学基团的交换或转移。
水解酶类（hydrolases ） 促进水解反应。
裂合酶类（lyases） 催化从底物分子双键上加基团或脱基团反应，即促进一种化合物分裂为两种化合物，或由两种化合物合成一种化合物。
异构酶类（isomerases） 促进同分异构体互相转化，即催化底物分子内部的重排反应。
合成酶类（ligase） 促进两分子化合物互相结合，同时ATP分子（或其它三磷酸核苷）中的高能磷酸键断裂，即催化分子间缔合反应。
按照国际生化协会公布的酶的统一分类原则，在上述六大类基础上，在每一大类酶中又根据底物中被作用的基团或键的特点，分为若干亚类；为了更精确地表明底物或反应物的性质，每一个亚类再分为几个组（亚亚类）；每个组中直接包含若干个酶。
酶的活力
酶活力单位（U, active unit）： 酶活力单位的量度。1961年国际酶学会议规定：1个酶活力单位是指在特定条件（25℃，其它为最适条件）下，在1min 内能转化1μmol底物的酶量，或是转化底物中1μmol的有关基团的酶量。
比活（specific activity）:每分钟每毫克酶蛋白在25℃下转化的底物的微摩尔数。比活是酶纯度的测量。
活化能（activation energy）:将1mol反应底物中所有分子由基态转化为过度态所需要的能量。
活性部位（active site）:酶中含有底物结合部位和参与催化底物转化为产物的氨基酸残基部分。活性部位通常位于蛋白质的结构域或亚基之间的裂隙或是蛋白质表面的凹陷部位，通常都是由在三维空间上靠得很紧的一些氨基酸残基组成。
酶活测定
初速度(initial velocity)：酶促反应最初阶段底物转化为产物的速度，这一阶段产物的浓度非常低，其逆反应可以忽略不计。
米氏方程（Michaelis-Mentent equation）:表示一个酶促反应的起始速度（υ）与底物浓度([s])关系的速度方程：υ=υmax[s]/(Km+[s])
米氏常数（Michaelis constant）:对于一个给定的反应，使酶促反应的起始速度（υ0）达到最大反应速度（υmax）一半时的底物浓度。
催化常数（catalytic number）(Kcat):也称为转换数。是一个动力学常数，是在底物处于饱和状态下一个酶（或一个酶活性部位）催化一个反应有多快的测量。 催化常数等于最大反应速度除以总的酶浓度（υmax/[E]total）。或是每摩酶活性部位每秒钟转化为产物的底物的量（摩[尔]）。
双倒数作图（double-reciprocal plot）:那称为Lineweaver_Burk作图。一个酶促反应的速度的倒数（1/V）对底物度的倒数（1/LSF）的作图。x和y轴上的截距分别代表米氏常数和最大反应速度的倒数。
酶活调节
溶菌酶
竞争性抑制作用（competitive inhibition）：通过增加底物浓度可以逆转的一种酶抑制类型。竞争性抑制剂通常与正常的底物或配体竞争同一个蛋白质的结合部位。这种抑制使Km增大而υmax不变。
非竞争性抑制作用（noncompetitive inhibition）: 抑制剂不仅与游离酶结合，也可以与酶-底物复合物结合的一种酶促反应抑制作用。这种抑制使Km不变而υmax变小。
反竞争性抑制作用（uncompetitive inhibition）: 抑制剂只与酶-底物复合物结合而不与游离的酶结合的一种酶促反应抑制作用。这种抑制使Km和υmax都变小但υmax/Km不变。
影响酶活力的因素
米契里斯（Michaelis）和门坦（Menten）根据中间产物学说推导出酶促反应速度方程式，即米-门公式（具体参考《环境工程微生物学》第四章微生物的生理）。由米门公式可知：酶促反应速度受酶浓度和底物浓度的影响，也受温度、pH、激活剂和抑制剂的影响。 （1）酶浓度对酶促反应速度的影响 从米门公式和酶浓度与酶促反应速度的关系图解可以看出：酶促反应速度与酶分子的浓度成正比。当底物分子浓度足够时，酶分子越多，底物转化的速度越快。但事实上，当酶浓度很高时，并不保持这种关系，曲线逐渐趋向平缓。根据分析，这可能是高浓度的底物夹带夹带有许多的抑制剂所致。 （2）底物浓度对酶促反应速度的影响 在生化反应中，若酶的浓度为定值，底物的起始浓度较低时，酶促反应速度与底物浓度成正比，即随底物浓度的增加而增加。当所有的酶与底物结合生成中间产物后，即使在增加底物浓度，中间产物浓度也不会增加，酶促反应速度也不增加。
还可以得出，在底物浓度相同条件下，酶促反应速度与酶的初始浓度成正比。酶的初始浓度大，其酶促反应速度就大。
在实际测定中，即使酶浓度足够高，随底物浓度的升高，酶促反应速度并没有因此增加，甚至受到抑制。其原因是：高浓度底物降低了水的有效浓度，降低了分子扩散性，从而降低了酶促反应速度。过量的底物聚集在酶分子上，生成无活性的中间产物，不能释放出酶分子，从而也会降低反应速度。 （3）温度对酶促反应速度的影响 各种酶在最适温度范围内，酶活性最强，酶促反应速度最大。在适宜的温度范围内，温度每升高10℃，酶促反应速度可以相应提高1～2倍。不同生物体内酶的最适温度不同。如，动物组织中各种酶的最适温度为37～40℃；微生物体内各种酶的最适温度为25～60℃，但也有例外，如黑曲糖化酶的最适温度为62～64℃；巨大芽孢杆菌、短乳酸杆菌、产气杆菌等体内的葡萄糖异构酶的最适温度为80℃；枯草杆菌的液化型淀粉酶的最适温度为85～94℃。可见，一些芽孢杆菌的酶的热稳定性较高。过高或过低的温度都会降低酶的催化效率，即降低酶促反应速度。 最适温度在60℃以下的酶，当温度达到60～80℃时，大部分酶被破坏，发生不可逆变性；当温度接近100℃时，酶的催化作用完全丧失。 （4）pH对酶促反应速度的影响 酶在最适pH范围内表现出活性，大于或小于最适pH，都会降低酶活性。主要表现在两个方面：①改变底物分子和酶分子的带电状态，从而影响酶和底物的结合；②过高或过低的pH都会影响酶的稳定性，进而使酶遭受不可逆破坏。 （5）激活剂对酶促反应速度的影响 能激活酶的物质称为酶的激活剂。激活剂种类很多，有①无机阳离子，如钠离子、钾离子、铜离子、钙离子等；②无机阴离子，如氯离子、溴离子、碘离子、硫酸盐离子磷酸盐离子等；③有机化合物，如维生素C、半胱氨酸、还原性谷胱甘肽等。许多酶只有当某一种适当的激活剂存在时，才表现出催化活性或强化其催化活性，这称为对酶的激活作用。而有些酶被合成后呈现无活性状态，这种酶称为酶原。它必须经过适当的激活剂激活后才具活性。 （6）抑制剂对酶促反应速度的影响 能减弱、抑制甚至破坏酶活性的物质称为酶的抑制剂。它可降低酶促反应速度。酶的抑制剂有重金属离子、一氧化碳、硫化氢、氢氰酸、氟化物、碘化乙酸、生物碱、染料、对-氯汞苯甲酸、二异丙基氟磷酸、乙二胺四乙酸、表面活性剂等。 对酶促反应的抑制可分为竞争性抑制和非竞争性抑制。与底物结构类似的物质争先与酶的活性中心结合，从而降低酶促反应速度，这种作用称为竞争性抑制。竞争性抑制是可逆性抑制，通过增加底物浓度最终可解除抑制，恢复酶的活性。与底物结构类似的物质称为竞争性抑制剂。抑制剂与酶活性中心以外的位点结合后，底物仍可与酶活性中心结合，但酶不显示活性，这种作用称为非竞争性抑制。非竞争性抑制是不可逆的，增加底物浓度并不能解除对酶活性的抑制。与酶活性中心以外的位点结合的抑制剂，称为非竞争性抑制剂。 有的物质既可作为一种酶的抑制剂，又可作为另一种酶的激活剂。
酶的催化
酸-碱催化（acid-base catalysis）：质子转移加速反应的催化作用。
共价催化（covalent catalysis）：一个底物或底物的一部分与催化剂形成共价键，然后被转移给第二个底物。许多酶催化的基团转移反应都是通过共价方式进行的。
催化机理
酶的催化机理和一般化学催化剂基本相同，也是先和反应物（酶的底物）结合成络合物，通过降低反应的能来提高化学反应的速度，在恒定温度下，化学反应体系中每个反应物分子所含的能量虽然差别较大，但其平均值较低，这是反应的初态。
S（底物）→P（产物）这个反应之所以能够进行，是因为有相当部分的S分子已被激活成为活化（过渡态）分子，活化分子越多，反应速度越快。在特定温度时，化学反应的活化能是使1摩尔物质的全部分子成为活化分子所需的能量（千卡）。
酶（E）的作用是：与S暂时结合形成一个新化合物ES，ES的活化状态（过渡态）比无催化剂的该化学反应中反应物活化分子含有的能量低得多。ES再反应产生P，同时释放E。E可与另外的S分子结合，再重复这个循环。降低整个反应所需的活化能，使在单位时间内有更多的分子进行反应，反应速度得以加快。如没有催化剂存在时，过氧化氢分解为水和氧的反应（2H2O2→2H2O+O2）需要的活化能为每摩尔18千卡（1千卡=4.187焦耳），用过氧化氢酶催化此反应时，只需要活化能每摩尔2千卡，反应速度约增加10^11倍。
酶的化学本质
大多数为蛋白质，少部分为RNA。
酶作用的分子基础
酶的化学组成
按照酶的化学组成可将酶分为单纯酶和结合酶两大类。单纯酶分子中只有氨基酸残基组成的肽链，结合酶分子中则除了多肽链组成的蛋白质，还有非蛋白成分，如金属离子、铁卟啉或含B族维生素的小分子有机物。结合酶的蛋白质部分称为酶蛋白(apoenzyme)，非蛋白质部分统称为辅助因子 (cofactor)，两者一起组成全酶(holoenzyme)；只有全酶才有催化活性，如果两者分开则酶活力消失。非蛋白质部分如铁卟啉或含B族维生素的化合物若与酶蛋白以共价键相连的称为辅基(prosthetic group)，用透析或超滤等方法不能使它们与酶蛋白分开；反之两者以非共价键相连的称为辅酶(coenzyme)，可用上述方法把两者分开。表4-1为以金属离子作结合酶辅助因子的一些例子。表4-2列出含B族维生素的几种辅酶(基)及其参与的反应。
结合酶中的金属离子有多方面功能，它们可能是酶活性中心的组成成分；有的可能在稳定酶分子的构象上起作用；有的可能作为桥梁使酶与底物相连接。辅酶与辅基在催化反应中作为氢(H+和e)或某些化学基团的载体，起传递氢或化学基团的作用。体内酶的种类很多，但酶的辅助因子种类并不多，从表4—1中已见到几种酶均用某种相同的金属离子作为辅助因子的例子，同样的情况亦见于辅酶与辅基，如3-磷酸甘油醛脱氢酶和乳酸脱氢酶均以NAD+作为辅酶。酶催化反应的特异性决定于酶蛋白部分，而辅酶与辅基的作用是参与具体的反应过程中氢(H+和e)及一些特殊化学基团的运载。
酶的活性中心
酶属生物大分子，分子质量至少在1万以上，大的可达百万。酶的催化作用有赖于酶分子的一级结构及空间结构的完整。若酶分子变性或亚基解聚均可导致酶活性丧失。一个值得注意的问题是酶所催化的反应物即底物（substrate），却大多为小分物质它们的分子质量比酶要小几个数量级。
酶的活性中心（active center）只是酶分子中的很小部分，酶蛋白的大部分氨基酸残基并不与底物接触。组成酶活性中心的氨基酸残基的侧链存在不同的功能基团，如-NH2、-COOH、-SH、-OH和咪唑基等，它们来自酶分子多肽链的不同部位。有的基团在与底物结合时起结合基团(binding group)的作用，有的在催化反应中起催化基团(catalytic group)的作用。但有的基团既在结合中起作用，又在催化中起作用，所以常将活性部位的功能基团统称为必需基团(essential group)。它们通过多肽链的盘曲折叠，组成一个在酶分子表面、具有三维空间结构的孔穴或裂隙，以容纳进入的底物与之结合（图4-1）并催化底物转变为产物，这个区域即称为酶的活性中心。
而酶活性中心以外的功能集团则在形成并维持酶的空间构象上也是必需的，故称为活性中心以外的必需基团。对需要辅助因子的酶来说，辅助因子也是活性中心的组成部分。酶催化反应的特异性实际上决定于酶活性中心的结合基团、催化基团及其空间结构。
酶的分子结构与催化活性的关系
酶的分子结构的基础是其氨基酸的序列，它决定着酶的空间结构和活性中心的形成以及酶催化的专一性。如哺乳动物中的磷酸甘油醛脱氢酶的氨基酸残基序列几乎完全相同，说明相同的一级结构是酶催化同一反应的基础。又如消化道的糜蛋白酶，胰蛋白酶和弹性蛋白酶都能水解食物蛋白质的肽键，但三者水解的肽键有各自的特异性，糜蛋白酶水解含芳香族氨基酸残基提供羧基的肽键，胰蛋白酶水解赖氨酸等碱性氨基酸残基提供羧基的肽键，而弹性蛋白酶水解侧链较小且不带电荷氨基酸残基提供羧基的肽键．这三种酶的氨基酸序列分析显示40％左右的氨基酸序列相同，都以丝氨酸残基作为酶的活性中心基团，三种酶在丝氨酸残基周围都有G1y-Asp-Ser-Gly-Pro序列，X线衍射研究提示这三种酶有相似的空间结构，这是它们都能水解肽键的基础。而它们水解肽键时的特异性则来自酶的底物结合部位上氨基酸组成上有微小的差别所致。
酶原与酶原激活
有些酶如消化系统中的各种蛋白酶以无活性的前体形式合成和分泌，然后，输送到特定的部位，当体内需要时，经特异性蛋白水解酶的作用转变为有活性的酶而发挥作用。这些不具催化活性的酶的前体称为酶原（zymogen）。如胃蛋白酶原(pepsinogen)、胰蛋白酶原(trypsinogen)和胰凝乳蛋白酶原(chymotrypsinogen)等。某种物质作用于酶原使之转变成有活性的酶的过程称为酶原的激活（zymogen andactivation of zymogen）。使无活性的酶原转变为有活性的酶的物质称为活化素。活化素对于酶原的激活作用具有一定的特异性。
例如胰腺细胞合成的糜蛋白酶原为245个氨基酸残基组成的单一肽链，分子内部有5对二硫键相连，该酶原的激活过程如图4-3所示．首先由胰蛋白酶水解15位精氨酸和16位异亮氨酸残基间的肽键，激活成有完全催化活性的p-糜蛋白酶，但此时酶分子尚未稳定，经p-糜蛋白酶自身催化，去除二分子二肽成为有催化活性井具稳定结构的α—糜蛋白酶。
在正常情况下，血浆中大多数凝血因子基本上是以无活性的酶原形式存在，只有当组织或血管内膜受损后，无活性的酶原才能转变为有活性的酶，从而触发一系列的级联式酶促反应，最终导致可溶性的纤维蛋白原转变为稳定的纤维蛋白多聚体，网罗血小板等形成血凝块。
酶原激活的本质是切断酶原分子中特异肽键或去除部分肽段后有利于酶活性中心的形成酶原激活有重要的生理意义，一方面它保证合成酶的细胞本身不受蛋白酶的消化破坏，另一方面使它们在特定的生理条件和规定的部位受到激活并发挥其生理作用。如组织或血管内膜受损后激活凝血因子；胃主细胞分泌的胃蛋白酶原和胰腺细胞分泌的糜蛋白酶原、胰蛋白酶原、弹性蛋白酶原等分别在胃和小肠激活成相应的活性酶，促进食物蛋白质的消化就是明显的例证。特定肽键的断裂所导致的酶原激活在生物体内广泛存在，是生物体的一种重要的调控酶活性的方式。如果酶原的激活过程发生异常，将导致一系列疾病的发生。出血性胰腺炎的发生就是由于蛋白酶原在未进小肠时就被激活，激活的蛋白酶水解自身的胰腺细胞，导致胰腺出血、肿胀。
同工酶(isoenzyme)的概念：即同工酶是一类催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质和免疫原性各不相同的一类酶。 它们存在于生物的同一种族或同一个体的不同组织，甚至在同一组织、同一细胞的不同细胞器中。至今已知的同工酶已不下几十种，如己糖激酶，乳酸脱氢酶等，其中以乳酸脱氢酶（Lactic acid dehydrogenase,LDH）研究得最为清楚。人和脊柱动物组织中，有五种分子形式，它们催化下列相同的化学反应：
五种同工酶均由四个亚基组成。LDH的亚基有骨骼肌型(M型)和心肌型(H型)之分，两型亚基的氨基酸组成不同，由两种亚基以不同比例组成的四聚体，存在五种LDH形式．即H4（LDHl）、H3M1（LDH2）、H2M2 (LDH3)、H1M3(LDH4)和M4 (LDH5)。
M、H亚基的氨基酸组成不同，这是由基因不同所决定。五种LDH中的M、H亚基比例各异，决定了它们理化性质的差别．通常用电冰法可把五种LDH分开，LDH1向正极泳动速度最快，而LDH5泳动最慢，其它几种介于两者之间，依次为LDH2、LDH3和LDH4(图4-5)
图4-5还说明了不同组织中各种LDH所含的量不同，心肌中以LDHl及LDH2的量较多，而骨骼肌及肝中LDH5和LDH4为主．不同组织中LDH同工酶谱的差异与组织利用乳酸的生理过程有关．LDH1和LDH2对乳酸的亲和力大，使乳酸脱氢氧化成丙酮酸，有利于心肌从乳酸氧化中取得能量。LDH5和LDH4对丙酮酸的亲和力大，有使丙酮酸还原为乳酸的作用，这与肌肉在无氧酵解中取得能量的生理过程相适应(详见糖代谢章)．在组织病变时这些同工酶释放入血，由于同工酶在组织器官中分布差异，因此血清同工酶谱就有了变化。故临床常用血清同工酶谱分析来诊断疾病(图4-5)。
别构酶(allosteric enzyme)往往是具有四级结构的多亚基的寡聚酶，酶分子中除有催化作用的活性中心也称催化位点（catalytic
site）外；还有别构位点(allosteric site)．后者是结合别构剂(allesteric effector)的位置，当它与别构剂结合时，酶的分子构象就会发生轻微变化，影响到催化位点对底物的亲和力和催化效率。若别构剂结合使酶与底物亲和力或催化效率增高的称为别构激活剂(allostericactivator)，反之使酶底物的r亲和力或催化效率降低的称为别构抑制剂(allostericinhibitor)。酶活性受别构剂调节的作用称为别构调节(allosteric
regulation)作用．别构酶的催化位点与别构位点可共处一个亚基的不同部位，但更多的是分别处于不同亚基上．在后一种情况下具催化位点的亚基称催化亚基，而具别构位点的称调节亚基。多数别构酶处于代谢途径的开端，而别构酶的别构剂往往是一些生理性小分子及该酶作用的底物或该代谢途径的中间产物或终产物。故别构酶的催化活性受细胞内底物浓度、代谢中间物或终产物浓度的调节。终产物抑制该途径中的别构酶称反馈抑制(feedback
inhibition)．说明一旦细胞内终产物增多，它作为别构抑制剂抑制处于代谢途径起始的酶，及时调整该代谢途径的速度，以适应细胞生理机能的需要。别构酶在细胞物质代谢上的调节中发挥重要作用。故别构酶又称调节酶。（regulatory
enzyme）
体内有些酶需在其它酶作用下，对酶分子结构进行修饰后才具催化活性，这类酶称为修饰酶（modification
enzyme）。其中以共价修饰为多见，如酶蛋白的丝氨酸，苏氨酸残基的功能基团-OH可被磷酸化，这时伴有共价键的修饰变化生成，故称共价修饰(covalent
modification)。由于这种修饰导致酶活力改变称为酶的共价修饰调节(covalent modification
regulation)。体内最常见的共价修饰是酶的磷酸化与去磷酸化，此外还有酶的乙酰化与去乙酰化、尿苷酸化与去尿苷酸化、甲基化与去甲基化。由于共价修饰反应迅速，具有级联式放大效应所以亦是体内调节物质代谢的重要方式。如催化糖原分解第一步反应的糖原磷酸化酶存在有活性和无活性两种形式，有活性的称为磷酸化酶a，无活性的称为磷酸化酶b，这两种形式的互变就是通过酶分子的磷酸化与去磷酸化的过程。
多酶复合体与多酶体系
体内有些酶彼此聚合在一起，组成一个物理的结合体，此结合体称为多酶复合体(multienzyme complex)。若把多酶复合体解体，则各酶的催化活性消失。参与组成多酶复合体的酶有多有少，如催化丙酮酸氧化脱羧反应的丙酮酸脱氢酶多酶复合体由三种酶组成，而在线粒体中催化脂肪酸β-氧化的多酶复合体由四种酶组成。多酶复合体第一个酶催化反应的产物成为第二个酶作用的底物，如此连续进行，直至终产物生成．
多酶复合体由于有物理结合，在空间构象上有利于这种流水作业的快速进行，是生物体提高酶催化效率的一种有效措施。
体内物质代谢的各条途径往往有许多酶共同参与，依次完成反应过程，这些酶不同于多酶复合体，在结构上无彼此关联。故称为多酶体系(multienzyme system)。如参与糖酵解的11个酶均存在于胞液，组成一个多酶体系。
多功能酶
近年来发现有些酶分子存在多种催化活性，例如大肠杆菌DNA聚合酶I是一条分子质量为109kDa的多肽链，具有催化DNA链的合成、3’-5’核酸外切酶和5’-3’核酸外切酶的活性，用蛋白水解酶轻度水解得两个肽段，一个含5’-3’核酸外切酶活性，另一个含另两种酶的活性，表明大肠杆菌DNA聚合酶分子中含多个活性中心。哺乳动物的脂肪酸合成酶由两条多肽链组成，每一条多肽链均含脂肪酸合成所需的七种酶的催化活性。这种酶分子中存在多种催化活性部位的酶称为多功能酶(multifunctional enzyme)或串联酶(tandem enzyme)。多功能酶在分子结构上比多酶复合体更具有优越性，因为相关的化学反应在一个酶分子上进行，比多酶复合体更有效，这也是生物进化的结果。
酶促反应
酶促反应的特点
(一)酶促反应具有高度的催化速率 酶是高效生物催化剂，比一般催化剂的效率高107-1013倍。酶能加快化学反应的速度，但酶不能改变化学反应的平衡点，也就是说酶在促进正向反应的同时也以相同的比例促进逆向的反应，所以酶的作用是缩短了到达平衡所需的时间，但平衡常数不变，在无酶的情况下达到平衡点需几个小时，在有酶时可能只要几秒钟就可达到平衡。 酶和一般催化剂都是通过降低反应活化能的机制来加快化学反应速度的。 (二) 酶催化具有高度特异性 酶的催化特异性表现在它对底物的选择性和催化反应的特异性两方面。体内的化学反应除了个别自发进行外，绝大多数都由专一的酶催化，一种酶能从成千上万种反应物中找出自己作用的底物，这就是酶的特异性。根据酶催化特异性程度上的差别，分为绝对特异性(absolute specificity)、相对特异性(relative specificity)和立体异构特异性(stereospecificity)三类。一种酶只催化一种底物进行反应的称绝对特异性，如脲酶只能水解尿素使其分解为二氧化碳和氨；若一种酶能催化一类化合物或一类化学键进行反应的称为相对特异性，如酯酶既能催化甘油三脂水解，又能水解其他酯键。具有立体异构特异性的酶对底物分子立体构型有严格要求，如L乳酸脱氢酶只催化L-乳酸脱氢，对D-乳酸无作用。 (三) 酶活性的可调节性 有些酶的催化活性可受许多因素的影响，如别构酶受别构剂的调节，有的酶受共价修饰的调节，激素和神经体液通过第二信使对酶活力进行调节，以及诱导剂或阻抑剂对细胞内酶含量(改变酶合成与分解速度)的调节等。
酶促反应的作用机制
酶(E)与底物(S)形成酶-底物复合物(ES) 酶的活性中心与底物定向结合生成ES复合物是酶催化作用的第一步。定向结合的能量来自酶活性中心功能基团与底物相互作用时形成的多种非共价键，如离子键、氢键、疏水键，也包括范德瓦力。它们结合时产生的能量称为结合能（binding energy）。这就不难理解各个酶对自己的底物的结合有选择性。 (二)酶与底物的过渡状态互补
若酶只与底物互补生成ES复合物，不能进一步促使底物进入过渡状态，那么酶的催化作用不能发生。这是因为酶与底物生成ES复合物后尚需通过酶与底物分子间形成更多的非共价键，生成酶与底物的过渡状态互补的复合物(图4-8)，才能完成酶的催化作用。实际上在上述更多的非共价键生成的过程中底物分子由原来的基态转变成过渡状态。即底物分子成为活化分子，为底物分子进行化学反应所需的基团的组合排布、瞬间的不稳定的电荷的生成以及其他的转化等提供了条件。所以过渡状态不是一种稳定的化学物质，不同于反应过程中的中间产物。就分子的过渡状态而言，它转变为产物(P)或转变为底物(S)的概率是相等的。 当酶与底物生成ES复合物并进一步形成过渡状态，这过程已释放较多的结合能，现知这部分结合能可以抵消部分反应物分子活化所需的活化能，从而使原先低于活化能阈的分子也成为活化分子，于是加速化学反应的速度 (三)酶促反应作用机制 1．邻近效应与定向排列 2．多元催化（multielement catalysis） 3．表面效应(surface effect) 应该指出的是，一种酶的催化反应常常是多种催化机制的综合作用，这是酶促进反应高效率的重要原因。
酶的应用
酶在生物体内
在生物体内的酶是具有生物活性的蛋白质，存在于生物体内的细胞和组织中，作为生物体内化学反应的催化剂，不断地进行自我更新，使生物体内及其复杂的代谢活动不断地、有条不紊地进行．
酶的催化效率特别高（即高效性），比一般的化学催化剂的效率高10^7～10^18倍，这就是生物体内许多化学反应很容易进行的原因之一． 酶的催化具有高度的化学选择性和专一性．一种酶往往只能对某一种或某一类反应起催化作用，且酶和被催化的反应物在结构上往往有相似性． 一般在37℃左右，接近中性的环境下，酶的催化效率就非常高，虽然它与一般催化剂一样，随着温度升高，活性也提高，但由于酶是蛋白质，因此温度过高，会失去活性（变性），因此酶的催化温度一般不能高于60℃，否则，酶的催化效率就会降低，甚至会失去催化作用．强酸、强碱、重金属离子、紫外线等的存在，也都会影响酶的催化作用．
人体内存在大量酶，结构复杂，种类繁多，到目前为止，已发现3000种以上（即多样性）．如米饭在口腔内咀嚼时，咀嚼时间越长，甜味越明显，是由于米饭中的淀粉在口腔分泌出的唾液淀粉酶的作用下，水解成麦芽糖的缘故．因此，吃饭时多咀嚼可以让食物与唾液充分混合，有利于消化．此外人体内还有胃蛋白酶，胰蛋白酶等多种水解酶．人体从食物中摄取的蛋白质，必须在胃蛋白酶等作用下，水解成氨基酸，然后再在其它酶的作用下，选择人体所需的20多种氨基酸，按照一定的顺序重新结合成人体所需的各种蛋白质，这其中发生了许多复杂的化学反应．可以这样说，没有酶就没有生物的新陈代谢，也就没有自然界中形形色色、丰富多彩的生物界．
为什么人体缺酶
目前的问题是现代人体内缺酶的现象普遍严重，人群中十有六七的体中酶量不足。对此，概括了三个主要的原因：
原因一：生食 生食物中含有必需的消化酶，但酶在高温烹调下或加工储运过程中容易丧失活性，由于人们大都以熟食为主，使得食物中原有的酶遭受破坏，而不得不消耗体内天然的酶储备。另外，有些水果中酶含量最高的部位却是在人们所不吃的果皮和果茎中，以及在未成熟的苦涩的果汁中，这也是造成人体酶量缺乏的因素所在。
原因二：老化 人的一生当中体内生成的酶是有限的，随着年龄的增长，体内分泌的酶从旺盛变得不足。人体摄入的养料不容易消化吸收，依靠摄取养料来合成酶的能力下降，从而酶缺乏加剧，形成体内酶量递减的恶性循环。
原因三：现代生活 随着工业的快速发展和汽车的大量增加，导致废气大量排放，环境受到污染；农药的残留和食品中合成的化学添加剂的滥用；生活方式的快节奏、工作压力的增大以及看电视多运动少等文明社会的弊端增多……上述种种都会增加身体中酶的大量消耗，以致体内的天然酶无法保存。
酶在医疗上
随着对酶研究的发展，酶在医学上的重要性越来越引起了人们的注意，应用越来越广泛．下面分三个方面介绍．
1．酶与某些疾病的关系 酶缺乏所致之疾病多为先天性或遗传性，如白化症是因酪氨酸羟化酶缺乏，蚕豆病或对伯氨喹啉敏感患者是因6－磷酸葡萄糖脱氢酶缺乏．许多中毒性疾病几乎都是由于某些酶被抑制所引起的．如常用的有机磷农药（如敌百虫、敌敌畏、1059以及乐果等）中毒时，就是因它们与胆碱酯酶活性中心必需基团丝氨酸上的一个－OH结合而使酶失去活性．胆碱酯酶能催化乙酰胆碱水解成胆碱和乙酸，当胆碱酯酶被抑制失活后，乙酰胆碱水解作用受抑，造成乙酰胆碱推积，出现一系列中毒症状，如肌肉震颤、瞳孔缩小、多汗、心跳减慢等．某些金属离子引起人体中毒，则是因金属离子（如Hg2+）可与某些酶活性中心的必需基团（如半胱氨酸的－SH）结合而使酶失去活性．
2．酶在疾病诊断上的应用 正常人体内酶活性较稳定，当人体某些器官和组织受损或发生疾病后，某些酶被释放入血、尿或体液内．如急性胰腺炎时，血清和尿中淀粉酶活性显著升高；肝炎和其它原因肝脏受损，肝细胞坏死或通透性增强，大量转氨酶释放入血，使血清转氨酶升高；心肌梗塞时，血清乳酸脱氢酶和磷酸肌酸激酶明显升高；当有机磷农药中毒时，胆碱酯酶活性受抑制，血清胆碱酯酶活性下降；某些肝胆疾病，特别是胆道梗阻时，血清r－谷氨酰移换酶增高等等．因此，借助血、尿或体液内酶的活性测定，可以了解或判定某些疾病的发生和发展．
3．酶在临床治疗上的应用 近年来，酶疗法已逐渐被人们所认识，广泛受到重视，各种酶制剂在临床上的应用越来越普遍．如胰蛋白酶、糜蛋白酶等，能催化蛋白质分解，此原理已用于外科扩创，化脓伤口净化及胸、腹腔浆膜粘连的治疗等．在血栓性静脉炎、心肌梗塞、肺梗塞以及弥漫性血管内凝血等病的治疗中，可应用纤溶酶、链激酶、尿激酶等，以溶解血块，防止血栓的形成等． 一些辅酶，如辅酶A、辅酶Q等，可用于脑、心、肝、肾等重要脏器的辅助治疗．另外，还利用酶的竞争性抑制的原理，合成一些化学药物，进行抑菌、杀菌和抗肿瘤等的治疗．如磺胺类药和许多抗菌素能抑制某些细菌生长所必需的酶类，故有抑菌和杀菌作用；许多抗肿瘤药物能抑制细胞内与核酸或蛋白质合成有关的酶类，从而抑制瘤细胞的分化和增殖，以对抗肿瘤的生长；硫氧嘧啶可抑制碘化酶，从而影响甲状腺素的合成，故可用于治疗甲状腺机能亢进等．
酶在生产、生活中
如酿酒工业中使用的酵母菌，就是通过有关的微生物产生的，酶的作用将淀粉等通过水解、氧化等过程，最后转化为酒精；酱油、食醋的生产也是在酶的作用下完成的；用淀粉酶和纤维素酶处理过的饲料，营养价值提高；洗衣粉中加入酶，可以使洗衣粉效率提高，使原来不易除去的汗渍等很容易除去等等…… 由于酶的应用广泛，酶的提取和合成就成了重要的研究课题．目前酶可以从生物体内提取，如从菠萝皮中可提取菠萝蛋白酶．但由于酶在生物体内的含量很低，因此，它不能适应生产上的需要．工业上大量的酶是采用微生物的发酵来制取的．一般需要在适宜的条件下，选育出所需的菌种，让其进行繁殖，获得大量的酶制剂．另外，人们正在研究酶的人工合成．总之随着科学水平的提高，酶的应用将具有非常广阔的前景．
意义
一、调节菌群平衡，建立黏膜免疫屏障 1、肠道菌群的状况 稳定而又庞杂的肠道菌群，对人体的营养状态、生理功能、细菌感染、药物反应、毒素反应、免疫反应、疫苗作用、肿瘤发生、衰老过程和突然而来的应激反应都有作用。 在肠道菌群中，各种细菌都有其生存部位。如：大肠杆菌在一定数量内，正常生存在结肠内，不会对人造成危害，还能生成维生素K，但如果移位，大量生存在肠道其他部位就可能致病。各种细菌的生长繁殖和代谢过程正常有序，处于一种动态的平衡状态时，人才是健康的。如果因为各种原因，这种动态的平衡遭到破坏（失衡），人的营养状况、生理功能、抵抗疾病的能力就要发生变化，就有可能出现各种问题或毛病。所以，维持肠道菌群的动态平衡，对于维持人的健康非常重要。 在人的一生中，各年龄阶段，肠道内菌群的种类，数量也在变化。比如：肠道内最主要的好细菌—双歧杆菌，它的数量在婴儿肠道内占90%以上，对维持婴儿稚嫩的肠道和消化功能起非常好的作用，因为双歧杆菌的酸性产物，使肠道内维持酸性的内环境，不利于有害菌生长，同时酸性代谢产物刺激肠道蠕动，所以婴儿每天数次黄色健康粪便，却闻不到明显的臭味。随着年龄的增长，肠道菌群中的双歧杆菌，乳酸菌（能分解糖，产生乳酸的一类细菌的总称）等益生菌逐渐减少，腐败菌增加，这就是肠道老化。随之而来的是便秘、腹泻、肠道的炎症、溃疡、肿瘤等肠道疾病，困扰着现代人的生活。所以，现在流行着“人老肠先老”的说法。 2、建立黏膜免疫屏障 免疫系统是人体最主要的防御体系。对外预防致病菌、毒素和过敏源，对内处理衰弱和异常的细胞。 20世纪60年代之前，免疫系统只包括细胞免疫和体液免疫二种免疫方式。近20年来随着黏膜免疫系统的发现和确立，免疫学的概念和范围日益扩大和完善，一跃而成为生命科学中的主角。而这一重要的黏膜免疫方式，尚未引起人们足够的重视。包括很多的医学工作者对此也不甚了解，甚至对益生菌能防治感染性疾病都持怀疑态度。 人体中凡是和外界相通的器官和组织，如消化道、呼吸道、泌尿道、生殖道、胆道、乳腺等都履盖着结构复杂的黏膜。构成对生存健康至关重要的黏膜系统。如果把所有黏膜展开，它的总面积达到约480平方米。其中肠道黏膜面积最大约400平方米，呼吸道80平方米，泌尿生殖道约5平方米。以肠道黏膜为例：它有三道屏障防御系统，保护着肠道黏膜免受致病微生物和有毒物质的侵袭。 3、抗感染和消炎作用 ①炎症产生的机理 人类生活在自然界中，无数的细菌和病毒围绕着我们，感染随时可能发生，但不一定都能引起疾病。因为人体有一套完整的机体防御系统。进入体内的少量或毒力不强的致病微生物在益生菌和它的代谢产物作用下，迅速被消灭。同时血液中的单核细胞、吞噬细胞、免疫细胞和它们产生的抗体，免疫分子也会迅速消除各种致病因子，保障人的健康。但是，当人体抵抗疾病的能力下降，如：过度疲劳、酗酒、强烈刺激、衰老等情况下，或者致病微生物毒力特别强大，数量特别多时就可能致病。通常这两种因素是共同存在的。我们以乙型肝炎为例说明炎症产生的过程。乙型肝炎病毒是一种毒力非常强的致病微生物。通过手、餐具、食物污染，乙肝病毒进入肠道，当病毒的数量特别多，或肠道菌群紊乱，肠黏膜的生物屏障和机械屏障出现问题时，乙肝病毒进入肠道黏膜下血管随血液循环进入肝脏。也可以通过污染乙肝病毒的注射器具，输入乙肝病人的血液，乙肝病毒直接入血，进入肝脏。乙肝病毒会潜入肝细胞内，因为病毒本身不会制造自身生长、繁殖所需要的营养物质，它们靠吸取肝细胞内的营养物质维持生存，并迅速大量繁殖，产生毒素，破坏肝细胞，一部分肝细胞肿胀破裂，肝细胞内的谷丙转氨酶和谷草转氨酶等释放入血，临床上血液化验，会发现这些酶升高，这是诊断肝炎的一个生化指标。乙肝病毒在肝细胞内生长、繁殖，造成慢性、迁延性炎症，肝细胞的解毒和消化功能减低，病人营养状况不良，脸色晦暗，蛋白质代谢过程中产生的氨，需要在肝脏解毒变成尿素，随尿排出体外，当肝细胞解毒能力下降，血内氨过多，形成氨中毒，进而出现肝性昏迷，当大部分肝细胞变性，失去功能，一部分乙肝病人会形成肝硬化，甚至诱发肝癌。 ②大高植物综合酶的消炎、抗感染作用 研究证明，95%以上的感染性疾病和非感染因子所致的疾病和肠道有关。补充以乳酸菌和双歧杆菌当代表的益生菌，调节肠道内菌群的组成，完善和加强黏膜表面的生物屏障，保护黏膜免受致病微生物和毒物的侵袭，减少这些疾病发生的机会。益生菌和它们的代谢产物也能修复受到损伤的黏膜。减少各种不良因素所致的应激反应对黏膜的损伤，防止肠源性疾病的发生。
二、促进营养物质分解吸收、增强体质 1、营养物质吸收对人体健康的作用 众所周知，营养好不好，吸收是关键。蛋白质、脂肪、碳水化合物（糖）、纤维素、矿物质和微量元素、水等营养物质是维持人体生长、发育、繁殖等各种生命活动的基础。食物中的营养物质只有在体内被充分消化、吸收才能为生命的需求发挥其作用。营养物质的代谢和所有生命活动，如：运动、思维甚至眨眼、微笑这些微小的动作，离开酶（酶）都无法正常进行。通过酶的催化和益生菌的分解（发酵）各种营养物质转化为“能量”，保证机体细胞、组织、器官各种生命活动的正常进行。如：有些益生菌能产生谷氨酰胺、精氨酸和维生素，这些物质既是肠上皮细胞生长所需，又是肠黏膜细胞和分泌黏液的杯状细胞等重要的组合。谷氨酰胺既是蛋白质和核酸合成的重要氮源，又是免疫细胞（如淋巴细胞、吞噬细胞）能量的主要来源。谷氨酰胺通过增强免疫系统的功能，改善严重外科应激状态的反应。通过益生菌产生的谷氨酰胺，可明显增强肠道黏膜屏障功能，减少细菌移位，降低严重感染的并发症。 补充大高植物综合酶，使肠道内菌群对食物的水解（发酵）消化、吸收等代谢过程正常进行，充分利用食物中的各种营养物质，是增强机体营养，保障生存健康的基础。 2、人体细胞只能吸收最小的分子，酶（酶）所扮演的角色就是把营养物质分解成最小的分子。 人体内大约有1300多种酶，每一种酶都在生命活动的每一个极微小的过程中，发挥特殊的作用。各种酶，相互协作，共同完成生命活动的每一个细节，缺乏任何一种酶，都会出现相应的问题或疾病。 人结肠所需要的营养物质，80%来自肠腔内细菌的发酵产物，而不是经血液循环输送的营养物质。如果肠道内细菌的发酵产物因为菌群紊乱出现变化，结肠的营养供应出现障碍，就有可能出现结肠黏膜的炎症、溃疡、便秘、腹泻、结肠癌等情况。 3、合成维生素，促进钙、铁的吸收 维生素C是发挥重要生理功能的营养物质，但我们人体的细胞不能合成VC，它主要存在于谷物的皮和绿色植物、蔬菜、水果中，高温会破坏维生素C，所以应该生吃适量的蔬菜、水果，以补充VC。益生菌中的芽胞杆菌、丁酸梭菌、酵母菌及结肠内的大肠杆菌（产生维生素K），它们的发酵产物中含有丰富的水溶性维生素（V-C、V-B1、B2、B6、B12）叶酸（维生素M）、菸酸（维生素PP）、脂溶性维生素（A、D、E、K）维生素K不仅对溶血有促进作用，还和钙产生协同作用，能预防骨质疏松症。维生素E（先音酚）做为一种抗氧化剂，有延缓衰老的作用。维生素A、D和钙是儿童生长发育的必需营养物，可以预防佝偻病。叶酸和维生素B12可预防和治疗巨细胞性贫血。 大高植物综合酶促进人体从食物中吸收钙、铁、锌、镁、磷、钼、硒等矿物质和微量元素，维持机体的正常生理功能。还能和各种补充钙、铁、锌等制剂产生协同作用，提高钙、铁、锌等的吸收、利用率。
三、改善机体内环境，清除体内垃圾。 人类长期进化过程中，人和体内菌群之间形成了一个相互影响，相互作用的生态系统，建立了稳定的机体内环境。生存在机体内的各种酶在清理有毒物质，改善机体内环境中发挥着积极的作用。 1、促进肝脏解毒过程 肝脏是人体最大的解毒器官。无论是外源性摄入的有毒、有害物质，还是机体新陈代谢，微生物代谢过程中产生的有毒物质，多数都要在肝脏解毒，肝脏象体内的一个大化学工厂，许多复杂而又繁琐的生物化学反应都在肝脏内进行。同时它又是体内血液流动量最大的脏器，肝细胞产生数量众多的各种酶，血液中各种营养物质代谢产物，都是在肝脏内过滤识别，把有用的营养物质经血液输送给全身组织细胞，把有毒物质分解，经肠道、泌尿道、皮肤排出体外，是人生存健康的“卫士”。和其他组织细胞不同的是肝细胞（还有神经细胞）,是不能再生和更新的，他发挥正常生理功能的时间至少在100年以上。 现代人饮酒成风，许多人喝酒无节制，甚至酗酒，不仅加重肝脏负担，而且会造成肝损伤。由胃肠道吸收的酒精，经血循环进入肝脏，由肝细胞分泌的乙酰水解酶（ADH）把酒精变成乙醛，进入血循环。乙醛是一种毒性极强的物质，过量饮酒（醉酒），所出现的头晕、头痛、恶心、呕吐，就是乙醛中毒的结果。肝脏分解酒精的功能是每小时7克，超过了这个量，肝脏就会动用P450酶（一种酶群），帮助分解酒精。进入血液的乙醛需要再次进入肝脏，经过醛基水解酶的分解，把乙醛变成醋酸，醋酸再分解为二氧化碳和水。完成酒精的全部分解过程大约需要1—3个小时。如果饮酒量超过了肝脏分解酒精的能力，解酒过程就要延长，这就是“宿醉”。补充相应的酶，（纳豆酶也有解酒作用）使酒精分解过程加速，对减少醉酒，增加酒量效果非常显著。 2、提高肾功能、促进肾脏的排毒作用 人体内的各种有毒物质，及多余水分主要经肾脏排出体外。肾小球主要完成水分和钠、钾等离子及氮的再吸收。肾小管主要承担排泄功能。 一种被称为ATP(三磷酸腺苷)辅酶的酶，调节细胞膜的离子通道，让钾、钠等离子在细胞内保持一定的比例，即维持一定的细胞内外渗透压。当细胞内钠离子较高时（渗透压高）水分进入细胞内，防止细胞脱水。（严重腹泻时细胞内水分丢失，其体表特征就是眼窝凹陷）。缺乏ATP 辅酶或肾炎患者，肾小球在吸收水分和钠、钾离子的能力下降，造成细胞内的水、钠储留，表现为小腿的可凹性浮肿和眼睑浮肿。 补充大高植物综合酶，提高肾脏细胞的活力和功能，排除体内的有毒物质，减轻肝脏的负担。通过粘膜免疫协同作用，减轻肾脏的炎症等辅助治疗作用，已经得到临床验证。笔者亲历，数例尿毒症血液透析治疗的患者，服用大高植物综合酶1—2周后，尿素氮明显减少甚至消失。 3、对心血管系统的作用 心血管病是威胁现代人健康的第一大杀手疾病。据统计，我国的心血管病人达到8000万人，每年以210万人的速度递增，平均每天有1.3万人死于心血管病。 大高植物综合酶调节胆固醇代谢，降低胆固醇，减少心血管病的发生。降血压作用明显。心血管病的死亡人数占总死亡人数的70%。 胆固醇是脂肪的一种，它是细胞和神经纤维的重要组成部分，也是类固醇激素、维生素D及胆汁酸的前体，广泛存在于全身组织中，具有重要的生理意义。因为胆固醇与心血管病、高血压、结肠癌的发生有关，所以很多人害怕胆固醇。蛋、奶、肉等食物中富含胆固醇，体内各种组织细胞都能合成胆固醇，以肝脏的合成功能最强，占总合成量的70—80%，其次是小肠，占10%。 黏附在动脉内膜上的胆固醇团块，一旦脱落就会形成堵塞血管的栓子（血栓）。栓子随血液循环在全身流动，如果堵塞在心、脑主要血管就造成心、脑血管栓塞即心肌梗塞或脑血栓。被堵塞血管所供应的心肌细胞或脑细胞，会因为供血不足而发生细胞变性、软化、坏死就可能危及生命或造成肢体瘫痪。 脑血管硬化后，弹性减低，血管壁脆弱，过度的兴奋、激动都可能造成血压激增，脆弱的血管壁承受不了突然增高的压力，就可造成血管破裂，形成脑出血、突然死亡或瘫痪。麻将桌上因为和了一手好牌，大喜过望，太过兴奋，突然死亡的中老年人屡见不鲜，就是一种证明。 现代人因为不良饮食习惯、缺少适量运动、精神压力、环境等因素造成心脑血管病的发生年龄逐渐年轻化，原本主要发生在中老年人的肥胖、高血压、动脉硬化、心肌梗塞、脑血栓、糖尿病等疾病，三四十岁的中青年也在得，酒桌上突然瘁死的例子并非罕见，应该引起人们对预防保健意识的重视。
四、活化细胞，延缓衰老，抗癌防癌作用 1、促进组织细胞恢复机能的作用 机体组织细胞在获得充足的营养供应后，细胞的生长、更新和机能发挥，得到提高，细胞活化。植物综合酶也能激活一部分“休眠”细胞，使其恢复功能。 2、美容、减肥和延缓衰老的作用 爱美之心，人皆有之，我们更提倡自然的、健康的美。大家都可能已发现，我们身边的胖人在增多，什么原因呢？主要是现代人的饮食结构不合理，生活节奏加快，精神压力紧张，缺少适量的运动，便秘及酶的大量缺乏等诸多因素造成的。肥胖和便秘已经对不少人形成困扰。 肥胖和便秘的人，大都存在肠道内菌群的紊乱和失衡。肠内腐败菌增强，其代谢产生的有毒物质对皮肤组织同样有损害，而许多疾病，如慢性肝病、红斑狼疮、慢性腹泻、过敏体质、内分泌紊乱等疾病也表现出不同的皮肤损害。大高植物综合酶清理胃肠道，使肠道净化，减少有毒物质对皮肤的损害，自然起到良好的美容作用。 补充植物酶，减少体内潜在酶的消耗和浪费，延长潜在酶的使用时间，等于延长了寿命，道理不言而喻。 3．抗癌、防癌作用。 癌症这种不治之症，是威胁人类生存的第二大疾病，我国每年各种癌症的发病人数约200万人，死亡约140万。死亡率相当高。关于癌症的发生原因现在还是一个谜，缺乏有效的治疗手段。但是癌症患者的“自愈”已经不是极少数,说明机体自身的防御能力不容忽视。
《论语》中英法对照 小王子中英法对照 enzyme 酵母张律师感谢您的访问。